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Analyse der Struktur und Funktion des Herpesvirus Glykoprotein H

Projekt

Ernährung und Verbraucherschutz

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Ernährung und Verbraucherschutz


Förderkennzeichen: FLI-IMVZ-08-Ri-0490
Laufzeit: 01.07.2016 - 31.07.2020
Forschungszweck: Experimentelle Forschung

Herpesviren infizieren Zellen nach der Bindung an spezifische Rezeptoren mit Hilfe eines komplexen Fusions-Apparates. Während die Rezeptorbindung über Spezies-spezifische Proteine, wie das Glykoprotein (g)D der Alphaherpesviren vermittelt wird, sind die Proteine, die an der Fusion der Virushülle mit der Plasmamembran der Zelle beteiligt sind bei allen Herpesviren konserviert, was auf einen gemeinsamen Infektions-Mechanismus hindeutet. Diese konservierte Fusionsmaschinerie besteht aus dem gB und einem heterodimeren Komplex aus den Glykoproteinen H und L (gH/gL). Während gB vermutlich das eigentliche Fusionsprotein darstellt und seine Struktur anderen Klasse III Fusionsproteinen (z.B. G Protein des Vesikulären Stomatitis Virus) ähnelt, ist es ohne den gH/gL Komplex nicht funktionell. Auch wenn die Struktur des gH/gL Komplexes für verschiedene Herpesviren entschlüsselt werden konnte, konnte dessen Funktion bis heute nicht eindeutig geklärt werden. Wir haben die Struktur des „Core“-Fragments des Pseudorabies Virus (PrV) gH entschlüsselt. Basierend auf den Strukturvorhersagen soll nun die Rolle von gH bzw. des gH/gL-Komplexes beim Fusionsprozess über Orts-gerichtete Mutagenese-Studien untersucht werden. Da gL in PrV für die direkte Ausbreitung von Zelle zu Zelle nicht absolut essentiell ist, sollen in einem weiteren Ansatz über serielle Passagen einer gL-negativen Mutante Revertanten isoliert werden, die auch ohne gL infektiös sind. Diese Reversionsanalysen sollten weitere Aufschlüsse zur Funktion des gH/gL Komplexes liefern.

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