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Enzymatische Produktion von salzgeschmacksverstärkenden Peptiden aus Milch- und Eiklarproteinen
Projekt
Förderkennzeichen: AiF 16721 N
Laufzeit: 01.01.2012
- 31.12.2015
Fördersumme: 484.000 Euro
Forschungszweck: Angewandte Forschung
Eine erhöhte Aufnahme von Natrium-Ionen mit der Nahrung stellt für genetisch disponierte Personen einen Risikofaktor für Bluthochdruck und Herz-Kreislauf-Erkrankungen dar. Käse ist mit einem Pro-Kopf-Verbrauch von 22,8 kg in Deutschland eine wichtige Proteinquelle in der Ernährung, durch hohe Gehalte von bis zu 30 g/kg jedoch auch eine reiche Quelle für Kochsalz. Die Reduktion des Salzgehaltes von Milcherzeugnissen, wie Käse, hat jedoch von den Verbrauchern nicht akzeptierte Geschmackseinbußen zur Folge.
In den vergangenen Jahren wurden verschiedene Strategien verfolgt, um den Salzgehalt von Lebensmitteln unter Beibehaltung des sensorischen Profils zu reduzieren. Einerseits wurde versucht, das in Lebensmitteln vorhandene Kochsalz partiell durch andere salzig schmeckende Stoffe, wie z.B. Mischungen von Alkaliund Erdalkalisalzen, zu ersetzen. Andererseits wurde versucht, salzgeschmacksverstärkende (SGV) Moleküle zu entwickeln. Die bislang verfügbaren Kochsalzsubstitute bzw. SGV-Systeme erweisen sich in der industriellen Praxis aufgrund zu geringer Wirksamkeit bzw. eines auftretenden Off-Flavours jedoch als wenig tauglich. Eine Reduktion des NaCl-Gehalts von Lebensmitteln um mehr als 20 % bei gleichbleibendem Geschmacksprofil ist hiermit nicht erreichbar. An Forschungsstelle 1 wurden im Rahmen eines BMBF-Verbundprojekts kürzlich in Hydrolysaten von Fischproteinen eine Reihe von L-Arginyl-Dipeptiden identifiziert, die stark strukturabhängig salzgeschmacksverstärkende (SGV) Aktivitäten in NaCl-Lösungen bzw. salzigen Modellbrühen aufwiesen. Sensorische Voruntersuchungen mit Frischkäseproben, denen Arginylpeptide, z.B. Arg-Arg (10 mmol/kg) zugesetzt wurden, zeigten die erwartete Erhöhung der Salzigkeit, ohne einen fischigen Fehlgeschmack hervorzurufen. Bei der Analyse des Proteinhydrolysates konnten jedoch auch Fraktionen lokalisiert werden, die keine Arginyl-Dipeptide enthielten, aber dennoch salzmodulierende Eigenschaften aufwiesen. Diese Ergebnisse deuten auf die Existenz weiterer bislang unbekannter SGV-Peptide hin. Caseine und Molkenproteine stellen interessante Substrate zur Produktion salzgeschmacksverstärkender Peptide bzw. Peptidfraktionen durch gezielte enzymatische Hydrolyse dar. Die Erschließung solcher geschmacksmodulierender Peptide durch gezielte Proteinhydrolyse mittels spaltspezifischer Peptidasen stellt eine vielversprechende Lösung zur Herstellung salzreduzierter und sensorisch attraktiver Milchprodukte dar und könnte entscheidend zur diätetischen Prävention von Bluthochdruck bei den Verbrauchern beitragen.
Ziel des Forschungsvorhabens ist es, durch die Zusammenführung von molekular-sensorischer und enzymtechnologischer Expertise neue Peptidasen zur Herstellung salzgeschmacksverstärkender (SGV)-Peptide aus Milch- und Eiklarproteinen zu identifizieren und verfügbar zu machen. Durch Kombination von unspezifischen und selektiven Peptidasen aus Lactobacilli sowie Basidiomycota sollen Milchproteinfraktionen hydrolysiert und die Bildung bekannter SGV-aktiver L-Arginyldipeptide quantitativ bestimmt werden. Zudem sollen bislang unbekannte SGV-Peptide durch aktivitätsorientierte Fraktionierung aufgespürt und identifiziert werden. Aus den Proteinhydrolysaten gewonnene SGV-aktive Peptide bzw. Peptidfraktionen werden anschließend in Käsemodelle eingearbeitet, um die SGV-Wirksamkeit der Peptide sensorisch und instrumentell-analytisch zu validieren.
Abschnittsübersicht
Fachgebiete
- Lebensmittelchemie
- Verfahrenstechnik Lebensmittel